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微管(microtubule)
微管是一種具有極性的細胞骨架。微管是由α，β兩種類型的微管蛋白亞基形成的微管蛋白二聚體，由微管蛋白二聚體組成的長管狀細胞器結構。微管由微管蛋白異源二聚體為基本構件, 蠃旋盤繞形成微管的壁。在每根微管中微管蛋白二聚體頭尾相接, 形成細長的原纖維(protofilament), 13條這樣的原纖維縱嚮排列組成微管的壁。微管是直徑為24-26nm的中空圓柱體。外徑平均為24nm, 內徑為15nm。微管壁大約厚5nm，微管通常是直的, 但有時也呈弧形。細胞內微管呈網狀和束狀分佈, 並能與其他蛋白共同組裝，可裝配成單管，二聯管（纖毛和鞭毛中），三聯管（中心粒和基體中），紡錘體、基粒、軸突、神經管等結構。它是由13 條原纖維（protofilament）構成的中空管狀結構，直徑22—25納米。微管蛋白二聚體由結構相似的α和β-微管蛋白構成，兩種亞基均可結合GTP，α-微管蛋白結合的GTP從不發生水解或交換，是α-微管蛋白的固有組成部分；而作為GTP酶，β-微管蛋白可水解結合的GTP，結合的GDP可交換為GTP。微管和微絲一樣，具有生長速度較快解離速度較慢的(+)端和生長速度較慢解離速度較快的(-)端。微管在細胞內起支撐作用。另外它還是兩種運載分子，驅動蛋白（Kinesin）和運動蛋白（Dynein）的行走軌道。微管可能連帶附在其上的運動蛋白會發放信號促進粘着斑的解聚，後者是粘着斑的周轉和尾部與底質分離過程中重要的一步。
微管的功能：維持細胞形態，輔助細胞內運輸，與其他蛋白共同裝配成紡錘體，基粒，中心粒，鞭毛，纖毛神經管等結構。
微管蛋白結構
微管可在所有哺乳類動物細胞中存在，除了紅細胞外，所有微管均由約55ku的α及β微管蛋白（tubulin）組成。它們正常時以αβ二聚體形式存在（110ku）並以頭尾相連的方式聚合，形成微管蛋白原纖維（protofilament），由13根這樣的原纖維構成一個中空的微管。
MAP2 |
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微管結合蛋白（microtubule associated proteins MAPs）分子至少包含一個結合微管的結構域和一個嚮外突出的結構域。突出部位伸到微管外與其它細胞組分（如微管束、中間纖維、質膜）結合（圖9-17）。
MAP的主要功能是：①促進微管聚集成束；②增加微管穩定性或強度；③促進微管組裝。包括I 型和II型兩大類， I 型對熱敏感，如MAP1a、 MAP1b，主要存在於神經細胞 。II型熱穩定性高，包括 MAP2a、b、c，MAP4和tau蛋白。其中 MAP2衹存在於神經細胞,，MAP2a的含量減少影響樹突的生長。 |
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微管組織中心（microtubule organizing center MTOCs）是微管進行組裝的區域，着絲粒、成膜體、中心體、基體均具有微管組織中心的功能。所有微管組織中心都具有γ微管球蛋白，這種球蛋白的含量很低，可聚合成環中心體立體模型狀復合體，像模板一樣參與微管蛋白的核化，幫助α和β球蛋白聚合為微管纖維。
中心體（centrosome）位於細胞的中心部位（圖9-18）。由兩個相互垂直的中心粒（centriole）構成（圖9-19），周圍是一些無定形或纖維形、高電子密度的物質，叫做外中心粒物質（PCM，pericentriolar material）。中心粒直徑0.2mm，長0.4mm，由9組3聯微管構成，不直接參與微管蛋白的核化，具有召集PCM的作用。
微管蛋白以環狀的γ球蛋白復合體為模板核化、先組裝出（-）極，然後開始生長，因此中心體周圍的微管（-）極指嚮中心體，（+）級遠離中心體。
1972年R. Weisenberg證明提純的微管，在微酸性環境（PH=6.9），適宜的溫度下，存在GTP中心粒電鏡照片、Mg和去除Ca的條件下能自發的組裝成微管。但這種微管衹有11條原纖維，可能是因為沒有γ微管球蛋白構成的模板。
微管β球蛋白結合的GTP水解並不是微管組裝所必需的步驟，但是結合GTP的微管蛋白二聚體能加合到微管纖維上，在快速生長的纖維兩端微管球蛋白結合的GTP來不及水解，形成的“帽子”，使微管纖維較為穩定。一旦暴露出結合GDP的亞單位微管，則開始去組裝。 |
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1、支架作用
細胞中的微管就像混凝土中的鋼筋一樣，起支撐作用，在培養的細胞中，微管呈放射狀排列在核外，（+）端指嚮質膜（圖9-20），形成平貼在培養皿上的形狀。在神經細胞的軸突和樹突中，微管束沿長軸排列，起支撐作用，在胚胎發育階段為管幫助軸突生長，突入以細胞核為中心嚮外放射狀排列的微管纖維周圍組織，在成熟的軸突中，微管是物質運輸的路軌。
2、細胞內運輸
微管起細胞內物質運輸的路軌作用，破壞微管會抑製細胞內的物質運輸。
與微管結合而起運輸作用的馬達蛋白有兩大類：驅動蛋白kinesin，動力蛋白dynein，兩者均需ATP提供能量。
Kinesin發現於1985年，是由兩條輕鏈和兩條重鏈構成的四聚體（圖9-21），外觀具有兩個球形的頭（具有ATP酶活性）、一個蠃旋狀的桿和兩個扇子狀的尾。通過結合和水解ATP，導致頸部發生構象改變，使兩個頭部交替與微管結合，從而沿微管“行走”，將“尾部”結合的“貨物”（運輸泡或細胞器）轉運到其它地方。據估計哺乳動物中類似於kinesin的蛋白（KLP, kinesin-like protein or KRB, kinesin-related protein）超過50餘種，大多數KLP能嚮着微管（+）極運輸小泡，也有些如Ncd蛋白（一種着絲點相關的蛋白）趨嚮微管的（-）極。
Dynein發現於1963年，因與鞭毛和纖毛的運動有關而得名。dynein分子量巨大（接近1.5Md），由兩條相同的重鏈和一些種類繁多的輕鏈以及結合蛋白構成（鞭毛二聯微管外臂的動力蛋白具有三個重鏈）。其作用主要有以下幾個方面：在細胞分裂中推動染色體的分離、驅動鞭毛的運動、嚮着微管（-）極運輸小泡（圖9-22）。
3、形成紡錘體
紡錘體是一種微管構成的動態結構，其作用是在分裂細胞中牽引染色體到達分裂極。
4、纖毛與鞭毛的運動
纖毛與鞭毛是相似的兩種細胞外長物，前者較短，約5~10um；後者較長，約150um，兩者直徑相似，均為0.15~0.3um。
鞭毛和纖毛均由基體和鞭桿兩部分構成（圖9-23），鞭毛中的微管為9+2結構，即由9個二聯微管和一對中央微管構成，其中二聯微管由AB兩個管組成，A管由13條原纖維組成，B管由10條原dynein纖維組成，兩者共用3條。A管對着相鄰的B管伸出兩條動力蛋白臂（圖9-24），並嚮鞭毛中央發出一條輻。基體的微管組成為9+0，並且二聯微管為三聯微管所取代，結構類似於中心粒。
纖毛和鞭毛的運動是依靠動力蛋白（dynein）水解ATP，使相鄰的二聯鞭毛結構微管相互滑動。有一種男性不育癥是由於精子沒有鞭毛軸絲結構活力造成的。這種病人同時還患有慢性支氣管炎，主要是因為是鞭毛和纖毛沒有動力蛋白臂，不能排出侵入肺部的粒子。 |
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微管
細胞內的一種盲徑約25nm的空心細微結構，也是有絲分裂器等的組成部分。 |
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- n.: microtubule
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